2019年8月29日，由上海科技大學免疫化學研究所特聘教授饒子和（hé）院士率領的科研（yán）團隊與上海科技大（dà）學特聘（pìn）教授、中科院生物物（wù）理研究所胡俊傑研究員課題組合作，在Nature Communications上在線發表題（tí）為“Mycobacterial dynamin-like proteinIniA mediates membrane fission”的研究論文。在（zài）該研究中，他們發現IniA具有類似細（xì）菌動力蛋白的結構折疊方式，並發揮膜分裂（fission）的功能，最終揭開了IniA 蛋白參（cān）與藥物耐受（shòu）的新機製，對解決結核病耐藥性（xìng）問題具有重要指導意義。
研究人員利（lì）用X射線晶體學手段成功解析了恥垢分（fèn）枝杆（gǎn）菌IniA蛋白的apo狀態（3.2Å分辨率）和GTP結合狀態複合物（2.2Å分辨率）的（de）三維空間結構。首次發現IniA 蛋白的折疊方式屬（shǔ）於dynamin超家（jiā）族中的（de）細菌動力蛋白家族。IniA具有一個經典的（de）GTPase結構域以（yǐ）及兩段螺旋束結構域Neck和Trunk。Neck和Trunk呈“V”形排布，這與cynobacteria的BDLP蛋白的溶液遊離態形式（shì）類似。在Trunk的末端（duān）存在一段特殊的柔性lipid-interacting (LI) loop，可以與帶負電荷（hé）脂類相互作用從而插到細胞膜上。研究發現，與其他dynamin不（bú）同，IniA在溶液中（zhōng）並（bìng）不形成核苷酸（suān）依（yī）賴性的二體形式，但（dàn）是IniA可以在膜（mó）上形成核苷酸（suān）非依賴性（xìng）的聚合現象。進一步（bù）的生化實驗發現，IniA具有改（gǎi）變膜形態的能力並行使GTP水解依賴性的膜分裂功能。細菌動力蛋白家族（zú）的分子活性長期以來有（yǒu）較大爭論（lùn），由於（yú）在構架和進（jìn）化上接近線粒體融合素（Mitofusin, MFN），這類蛋白一直被（bèi）認為可以介導（dǎo）膜融合，而這項工作清楚（chǔ）的闡明了細菌動力蛋（dàn）白（bái）具有膜分裂而不是膜融合的能力。
細菌（jun1）動力蛋白的解析雖然有較多進展（zhǎn），但其生理功能也（yě）一直困擾著研究人員。由於異煙肼、乙胺（àn）丁醇會抑製結核杆菌細胞壁合成，因而細胞膜缺乏（fá）保護而（ér）變得不穩定、易損傷。研究最終證實（shí），IniA通過膜結合並介導（dǎo）膜分（fèn）裂的方式參與了膜損傷的修複，從而維持細（xì）胞膜的完整性，增加了病原菌在（zài）藥物壓力下的存活（huó）能力。這項研究首次揭開了IniA 蛋白的神秘麵紗，加深了對細菌動力蛋白的認識，預示了原始的內吞行為在細菌中可能存在，同時為解決結核病耐藥性問題提（tí）供了新的線索。